Caveolina-1

Caveolina-1
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos CAV1 (HGNC: 1527) CAV; MSTP085; VIP21
Identificadores
externos
Locus Cr. 7 q31
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
857
UniProt
Q03135 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_001753 n/a
[editar datos en Wikidata]


La caveolina-1 (CAV1) es una proteína codificada en humanos por el gen CAV1.[1]​

La proteína estructural codificada por este gen es el principal componente de las caveolas formadas en la membrana plasmática de la mayoría de tipos celulares. La caveolina 1 une subunidades de integrinas a la tirosina quinasa FYN, como paso previo al inicio de la vía Ras-ERK para promover la progresión del ciclo celular. El gen CAV1 es un candidato a ser un gen supresor de tumores y un regulador negativo de la cascada Ras-p42/44 MAPK. Los genes CAV1 y CAV2 se encuentran próximos en el genoma, concretamente en el cromosoma 7, y expresan proteínas que co-localizan y forman complejos heterooligoméricos estables. Mediante el uso de codones de iniciación alternativos en el mismo marco de lectura, se codifican dos isoformas (alfa y beta) de la proteína a partir de un único transcrito del gen.[2]​

Interacciones

La caveolina-1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Véase también

Referencias

  1. ↑ Fra AM, Mastroianni N, Mancini M, Pasqualetto E, Sitia R (mayo de 1999). «Human caveolin-1 and caveolin-2 are closely linked genes colocalized with WI-5336 in a region of 7q31 frequently deleted in tumors». Genomics 56 (3): 355-6. PMID 10087206. doi:10.1006/geno.1998.5723. 
  2. ↑ «Entrez Gene: CAV1 caveolin 1, caveolae protein, 22kDa». 
  3. ↑ Razani, B; Zhang X L, Bitzer M, von Gersdorff G, Böttinger E P, Lisanti M P (Mar. de 2001). «Caveolin-1 regulates transforming growth factor (TGF)-beta/SMAD signaling through an interaction with the TGF-beta type I receptor». J. Biol. Chem. (United States) 276 (9): 6727-38. ISSN 0021-9258. PMID 11102446. doi:10.1074/jbc.M008340200. 
  4. ↑ García-Cardeña, G; Fan R, Stern D F, Liu J, Sessa W C (Nov. de 1996). «Endothelial nitric oxide synthase is regulated by tyrosine phosphorylation and interacts with caveolin-1». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 271 (44): 27237-40. ISSN 0021-9258. PMID 8910295. 
  5. ↑ Lu, M L; Schneider M C, Zheng Y, Zhang X, Richie J P (Apr. de 2001). «Caveolin-1 interacts with androgen receptor. A positive modulator of androgen receptor mediated transactivation». J. Biol. Chem. (United States) 276 (16): 13442-51. ISSN 0021-9258. PMID 11278309. doi:10.1074/jbc.M006598200. 
  6. ↑ Ikezu, T; Trapp B D, Song K S, Schlegel A, Lisanti M P, Okamoto T (Apr. de 1998). «Caveolae, plasma membrane microdomains for alpha-secretase-mediated processing of the amyloid precursor protein». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 273 (17): 10485-95. ISSN 0021-9258. PMID 9553108. 
  7. ↑ Schubert, Anne-Lane; Schubert William, Spray David C, Lisanti Michael P (mayo. de 2002). «Connexin family members target to lipid raft domains and interact with caveolin-1». Biochemistry (United States) 41 (18): 5754-64. ISSN 0006-2960. PMID 11980479. 
  8. ↑ Felley-Bosco, E; Bender F C, Courjault-Gautier F, Bron C, Quest A F (Dec. de 2000). «Caveolin-1 down-regulates inducible nitric oxide synthase via the proteasome pathway in human colon carcinoma cells». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (UNITED STATES) 97 (26): 14334-9. ISSN 0027-8424. PMID 11114180. doi:10.1073/pnas.250406797. 
  9. ↑ Couet, J; Sargiacomo M, Lisanti M P (Nov. de 1997). «Interaction of a receptor tyrosine kinase, EGF-R, with caveolins. Caveolin binding negatively regulates tyrosine and serine/threonine kinase activities». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 272 (48): 30429-38. ISSN 0021-9258. PMID 9374534. 
  10. ↑ Yamaguchi, Tomohiro; Murata Yasunobu, Fujiyoshi Yoshinori, Doi Tomoko (Apr. de 2003). «Regulated interaction of endothelin B receptor with caveolin-1». Eur. J. Biochem. (Germany) 270 (8): 1816-27. ISSN 0014-2956. PMID 12694195. 
  11. ↑ a b Yamamoto, M; Toya Y, Jensen R A, Ishikawa Y (Mar. de 1999). «Caveolin is an inhibitor of platelet-derived growth factor receptor signaling». Exp. Cell Res. (UNITED STATES) 247 (2): 380-8. ISSN 0014-4827. PMID 10066366. doi:10.1006/excr.1998.4379. 
  12. ↑ Liou, J Y; Deng W G, Gilroy D W, Shyue S K, Wu K K (Sep. de 2001). «Colocalization and interaction of cyclooxygenase-2 with caveolin-1 in human fibroblasts». J. Biol. Chem. (United States) 276 (37): 34975-82. ISSN 0021-9258. PMID 11432874. doi:10.1074/jbc.M105946200. 
  13. ↑ Feng, X; Gaeta M L, Madge L A, Yang J H, Bradley J R, Pober J S (Mar. de 2001). «Caveolin-1 associates with TRAF2 to form a complex that is recruited to tumor necrosis factor receptors». J. Biol. Chem. (United States) 276 (11): 8341-9. ISSN 0021-9258. PMID 11112773. doi:10.1074/jbc.M007116200. 
  14. ↑ Cao, Haiming; Courchesne William E, Mastick Cynthia Corley (Mar. de 2002). «A phosphotyrosine-dependent protein interaction screen reveals a role for phosphorylation of caveolin-1 on tyrosine 14: recruitment of C-terminal Src kinase». J. Biol. Chem. (United States) 277 (11): 8771-4. ISSN 0021-9258. PMID 11805080. doi:10.1074/jbc.C100661200. 
  15. ↑ Schlegel, A; Wang C, Pestell R G, Lisanti M P (Oct. de 2001). «Ligand-independent activation of oestrogen receptor alpha by caveolin-1». Biochem. J. (England) 359 (Pt 1): 203-10. ISSN 0264-6021. PMID 11563984. 
  16. ↑ Breuza, Lionel; Corby Séverine, Arsanto Jean-Pierre, Delgrossi Marie-Hélène, Scheiffele Peter, Le Bivic André (Dec. de 2002). «The scaffolding domain of caveolin 2 is responsible for its Golgi localization in Caco-2 cells». J. Cell. Sci. (England) 115 (Pt 23): 4457-67. ISSN 0021-9533. PMID 12414992. 
  17. ↑ Scherer, P E; Lewis R Y, Volonte D, Engelman J A, Galbiati F, Couet J, Kohtz D S, van Donselaar E, Peters P, Lisanti M P (Nov. de 1997). «Cell-type and tissue-specific expression of caveolin-2. Caveolins 1 and 2 co-localize and form a stable hetero-oligomeric complex in vivo». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 272 (46): 29337-46. ISSN 0021-9258. PMID 9361015. 
  18. ↑ Zheng, Xiangjian; Bollinger Bollag Wendy (Dec. de 2003). «Aquaporin 3 colocates with phospholipase d2 in caveolin-rich membrane microdomains and is downregulated upon keratinocyte differentiation». J. Invest. Dermatol. (United States) 121 (6): 1487-95. ISSN 0022-202X. PMID 14675200. doi:10.1111/j.1523-1747.2003.12614.x. 
  19. ↑ Czarny, M; Fiucci G; Lavie Y; Banno Y; Nozawa Y; Liscovitch M (Feb. de 2000). «Phospholipase D2: functional interaction with caveolin in low-density membrane microdomains». FEBS Lett. (NETHERLANDS) 467 (2-3): 326-32. ISSN 0014-5793. PMID 10675563. 
  20. ↑ Vargas, Leonardo; Nore Beston F, Berglof Anna, Heinonen Juhana E, Mattsson Pekka T, Smith C I Edvard, Mohamed Abdalla J (Mar. de 2002). «Functional interaction of caveolin-1 with Bruton's tyrosine kinase and Bmx». J. Biol. Chem. (United States) 277 (11): 9351-7. ISSN 0021-9258. PMID 11751885. doi:10.1074/jbc.M108537200. 
  21. ↑ Zhou, Minglong; Parr Rebecca D, Petrescu Anca D, Payne H Ross, Atshaves Barbara P, Kier Ann B, Ball Judith M, Schroeder Friedhelm (Jun. de 2004). «Sterol carrier protein-2 directly interacts with caveolin-1 in vitro and in vivo». Biochemistry (United States) 43 (23): 7288-306. ISSN 0006-2960. PMID 15182174. doi:10.1021/bi035914n. 
Base de datos Referencia
ENSEMBL SG00000105974
UniProt Q03135