Ces réactions consistent successivement en l'hydrolyse du phosphate γ du nucléotide 5’ terminal du transcrit primaire par l'ARN triphosphatase, puis le transfert sur le phosphate β restant d'un guanylate à partir d'une molécule de GTP par l'ARNm guanylyltransférase, et enfin la méthylation de ce guanylate sur l'atome d'azote no 7 par l'ARNm méthyltransférase. Les deux premières activités enzymatiques sont réalisées par une sous-unité protéique de 68 kDa tandis que la méthylation du résidu de guanosine est réalisée par une sous-unité de 57 kDa[2].
↑(en) Kjell Håkansson, Aidan J. Doherty, Stewart Shuman et Dale B. Wigleycorrespondence, « X-Ray Crystallography Reveals a Large Conformational Change during Guanyl Transfer by mRNA Capping Enzymes », Cell, vol. 89, no 4, , p. 545-553 (PMID9160746, DOI10.1016/S0092-8674(00)80236-6, lire en ligne)