Laktocepin

Laktocepin
Identifikatori
EC broj3.4.21.96
CAS broj205510-58-3
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Laktocepin (EC 3.4.21.96, CEP, ektracelularna laktokokalna proteinaza, laktokokalna ćelijska wsve-asocirana proteinaza, laktokokalna proteinaza asocirana sa ćelijskim omotačem, laktokokalna proteinaza, PrtP) je enzim.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Endopeptidazna aktivnost sa veoma širokom specifičnošću. Specifičnost se javlja u izvestnoj meri, e.g. veliki hidrofobni ostataci u P1 i P4 pozicijama, i Pro u P2 poziciji. Ovaj enzim je najbolje poznat po dejstvu na kazeine, mada je poznata da može da hidrolizuje hemoglobin i oksidovane lance insulina B

Ovaj enzim je vezan za ćelijski zid Laktococcus lactis.

Reference

  1. ^ Visser, S., Robben, A.J.P.M. and Slangen, C.J. (1991). „Specificity of a cell-envelope-located proteinase (PIII-type) from Lactococcus lactis' subsp. cremoris AM1 in its action on bovine β-casein”. Appl. Microbiol. Biotechnol. 35: 477—483. PMID 1367552. 
  2. ^ Monnet, V., Ley, J.P. and Gonzalez, S. (1992). „Substrate specificity of the cell envelope-located proteinase of Lactococcus lactis' subsp. lactis NCDO763”. Int. J. Biochem. 24: 707—718. PMID 1592148. 
  3. ^ Exterkate, F.A., Alting, A.C. and Bruinenberg, P.G. (1993). „Diversity of cell envelope proteinase specificity among strains of Lactococcus lactis' and its relationship to charge characteristics of the substrate-binding region”. Appl. Environ. Microbiol. 59: 3640—3647. PMID 8285671. 
  4. ^ Pritchard, G.G. & Coolbear, T. (1993). „The physiology and biochemistry of the proteolytic system in lactic acid bacteria”. FEMS Microbiol. Rev. 12: 179—206. PMID 8398214. 

Literatura

Spoljašnje veze

  • Lactocepin на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)