Фактор елонгації трансляції евкаріот 2

Фактор елонгації трансляції евкаріот 2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4V6X
Ідентифікатори
Символи	EEF2, EEF-2, EF-2, EF2, SCA26, eukaryotic translation elongation factor 2, Eukaryotic elongation factor 2
Зовнішні ІД	OMIM: 130610 MGI: 95288 HomoloGene: 134867 GeneCards: EEF2
Пов'язані генетичні захворювання
	spinocerebellar ataxia type 26
Реагує на сполуку
	денілейкін дифтітокс
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • ribosome binding; • GTP binding; • p53 binding; • translation elongation factor activity; • actin filament binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • 5S rRNA binding; • protein kinase binding; • RNA binding; • GO:0006184 GTPase activity; • cadherin binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • Полісома; • мембрана; • клітинна мембрана; • aggresome; • membrane raft; • екзосома; • клітинне ядро; • polysomal ribosome; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • extracellular region; • гіалоплазма; • secretory granule lumen; • ficolin-1-rich granule lumen; • синапс; • Рибонуклеопротеїни;
Біологічний процес	• response to estradiol; • positive regulation of cytoplasmic translation; • skeletal muscle contraction; • translational elongation; • GO:0010260 старіння людини; • positive regulation of translation; • response to endoplasmic reticulum stress; • cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus; • response to ischemia; • hematopoietic progenitor cell differentiation; • peptidyl-diphthamide biosynthetic process from peptidyl-histidine; • glial cell proliferation; • skeletal muscle cell differentiation; • response to folic acid; • response to ethanol; • response to hydrogen peroxide; • Біосинтез білків; • Метилювання білків; • neutrophil degranulation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	1938
	13629
	ENSG00000167658
	ENSMUSG00000034994
	P13639
	P58252
	NM_001961
	NM_007907
	NP_001952
	NP_031933
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Фактор елонгації трансляції евкаріот 2 (англ. Eukaryotic translation elongation factor 2) – білок, який кодується геном EEF2, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми. ^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 858 амінокислот, а молекулярна маса — 95 338^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MVNFTVDQIR	AIMDKKANIR	NMSVIAHVDH	GKSTLTDSLV	CKAGIIASAR
AGETRFTDTR	KDEQERCITI	KSTAISLFYE	LSENDLNFIK	QSKDGAGFLI
NLIDSPGHVD	FSSEVTAALR	VTDGALVVVD	CVSGVCVQTE	TVLRQAIAER
IKPVLMMNKM	DRALLELQLE	PEELYQTFQR	IVENVNVIIS	TYGEGESGPM
GNIMIDPVLG	TVGFGSGLHG	WAFTLKQFAE	MYVAKFAAKG	EGQLGPAERA
KKVEDMMKKL	WGDRYFDPAN	GKFSKSATSP	EGKKLPRTFC	QLILDPIFKV
FDAIMNFKKE	ETAKLIEKLD	IKLDSEDKDK	EGKPLLKAVM	RRWLPAGDAL
LQMITIHLPS	PVTAQKYRCE	LLYEGPPDDE	AAMGIKSCDP	KGPLMMYISK
MVPTSDKGRF	YAFGRVFSGL	VSTGLKVRIM	GPNYTPGKKE	DLYLKPIQRT
ILMMGRYVEP	IEDVPCGNIV	GLVGVDQFLV	KTGTITTFEH	AHNMRVMKFS
VSPVVRVAVE	AKNPADLPKL	VEGLKRLAKS	DPMVQCIIEE	SGEHIIAGAG
ELHLEICLKD	LEEDHACIPI	KKSDPVVSYR	ETVSEESNVL	CLSKSPNKHN
RLYMKARPFP	DGLAEDIDKG	EVSARQELKQ	RARYLAEKYE	WDVAEARKIW
CFGPDGTGPN	ILTDITKGVQ	YLNEIKDSVV	AGFQWATKEG	ALCEENMRGV
RFDVHDVTLH	ADAIHRGGGQ	IIPTARRCLY	ASVLTAQPRL	MEPIYLVEIQ
CPEQVVGGIY	GVLNRKRGHV	FEESQVAGTP	MFVVKAYLPV	NESFGFTADL
RSNTGGQAFP	QCVFDHWQIL	PGDPFDNSSR	PSQVVAETRK	RKGLKEGIPA
LDNFLDKL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функцією належить до факторів елонгації. Задіяний у такому біологічному процесі як біосинтез білка. Білок має сайт для зв'язування з нуклеотидами, ГТФ. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Інгібування фактору використовується для лікування бластичної плазмоцитоїдної дендритної клітинної пухлини Таграксофуспом. ^[7]

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 doi:10.1073/pnas.1413825111
Rapp G., Klaudiny J., Hagendorff G., Luck M.R., Heinz K. (1989). Complete sequence of the coding region of human elongation factor 2 (EF-2) by enzymatic amplification of cDNA from human ovarian granulosa cells. Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 370: 1071—1075. PMID 2610926
Hanes J., Freudenstein J., Rapp G., Scheit K.H. (1992). Construction of a plasmid containing the complete coding region of human elongation factor 2. Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 373: 201—204. PMID 1596361
Rapp G., Mucha J., Einspanier R., Luck M., Scheit K.H. (1988). Cloning and sequence analysis of a cDNA from human ovarian granulosa cells encoding the C-terminal part of human elongation factor 2. Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 369: 247—250. PMID 2840927