DAG1

DAG1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1EG4, 2MK7
Ідентифікатори
Символи	DAG1, 156DAG, A3a, AGRNR, DAG, MDDGC7, MDDGC9, MDDGA9, dystroglycan 1, LGMDR16
Зовнішні ІД	OMIM: 128239 MGI: 101864 HomoloGene: 3234 GeneCards: DAG1
Пов'язані генетичні захворювання
	autosomal recessive limb-girdle muscular dystrophy type 2P, muscular dystrophy-dystroglycanopathy (congenital with brain and eye anomalies), type A, 9
Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • virus receptor activity; • alpha-actinin binding; • vinculin binding; • actin binding; • tubulin binding; • structural constituent of muscle; • SH2 domain binding; • laminin binding; • laminin-1 binding; • dystroglycan binding;
Клітинна компонента	• cell-cell junction; • клітинне ядро; • синапс; • contractile ring; • Філоподія; • node of Ranvier; • costamere; • lamellipodium; • dystroglycan complex; • membrane raft; • міжклітинні контакти; • цитоскелет; • мембрана; • екзосома; • basolateral plasma membrane; • postsynaptic membrane; • Сарколема; • цитоплазма; • integral component of membrane; • focal adhesion; • клітинна мембрана; • dystrophin-associated glycoprotein complex; • нуклеоплазма; • базальна мембрана; • гіалоплазма; • міжклітинний простір; • endoplasmic reticulum lumen; • Golgi lumen; • plasma membrane raft; • external side of plasma membrane; • nuclear periphery; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • extracellular region; • collagen-containing extracellular matrix; • glutamatergic synapse; • GABA-ergic synapse; • postsynaptic cytosol;
Біологічний процес	• NLS-bearing protein import into nucleus; • extracellular matrix organization; • GO:0022415 viral process; • regulation of embryonic cell shape; • response to peptide hormone; • regulation of epithelial to mesenchymal transition; • positive regulation of basement membrane assembly involved in embryonic body morphogenesis; • viral entry into host cell; • regulation of gastrulation; • negative regulation of cell migration; • Schwann cell development; • membrane protein ectodomain proteolysis; • calcium-dependent cell-matrix adhesion; • negative regulation of MAPK cascade; • nerve maturation; • microtubule anchoring; • commissural neuron axon guidance; • branching involved in salivary gland morphogenesis; • negative regulation of protein kinase B signaling; • morphogenesis of an epithelial sheet; • myelination in peripheral nervous system; • basement membrane organization; • epithelial tube branching involved in lung morphogenesis; • modulation by virus of host process; • protein O-linked glycosylation; • positive regulation of cell-matrix adhesion; • GO:0010260 старіння людини; • Schwann cell differentiation; • response to denervation involved in regulation of muscle adaptation; • nerve development; • axon regeneration; • positive regulation of myelination; • skeletal muscle tissue regeneration; • positive regulation of protein kinase activity; • positive regulation of oligodendrocyte differentiation; • cellular response to mechanical stimulus; • cellular response to cholesterol; • angiogenesis involved in wound healing; • GO:1904739 regulation of synapse organization; • regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane; • retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	1605
	13138
	ENSG00000173402
	ENSMUSG00000039952
	Q14118
	Q62165
NM_004393; NM_001165928; NM_001177634; NM_001177635; NM_001177636;
	NM_001177637; NM_001177638; NM_001177639; NM_001177640; NM_001177641; NM_001177642; NM_001177643; NM_001177644
NM_001276481; NM_001276482; NM_001276485; NM_001276486; NM_001276492;
	NM_001276493; NM_001276494; NM_010017
NP_001159400; NP_001171105; NP_001171106; NP_001171107; NP_001171108;
	NP_001171109; NP_001171110; NP_001171111; NP_001171112; NP_001171113; NP_001171114; NP_001171115; NP_004384
NP_001263410; NP_001263411; NP_001263414; NP_001263415; NP_001263421;
	NP_001263422; NP_034147
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

DAG1 (англ. Dystroglycan 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 895 амінокислот, а молекулярна маса — 97 441^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MRMSVGLSLL	LPLSGRTFLL	LLSVVMAQSH	WPSEPSEAVR	DWENQLEASM
HSVLSDLHEA	VPTVVGIPDG	TAVVGRSFRV	TIPTDLIASS	GDIIKVSAAG
KEALPSWLHW	DSQSHTLEGL	PLDTDKGVHY	ISVSATRLGA	NGSHIPQTSS
VFSIEVYPED	HSELQSVRTA	SPDPGEVVSS	ACAADEPVTV	LTVILDADLT
KMTPKQRIDL	LHRMRSFSEV	ELHNMKLVPV	VNNRLFDMSA	FMAGPGNAKK
VVENGALLSW	KLGCSLNQNS	VPDIHGVEAP	AREGAMSAQL	GYPVVGWHIA
NKKPPLPKRV	RRQIHATPTP	VTAIGPPTTA	IQEPPSRIVP	TPTSPAIAPP
TETMAPPVRD	PVPGKPTVTI	RTRGAIIQTP	TLGPIQPTRV	SEAGTTVPGQ
IRPTMTIPGY	VEPTAVATPP	TTTTKKPRVS	TPKPATPSTD	STTTTTRRPT
KKPRTPRPVP	RVTTKVSITR	LETASPPTRI	RTTTSGVPRG	GEPNQRPELK
NHIDRVDAWV	GTYFEVKIPS	DTFYDHEDTT	TDKLKLTLKL	REQQLVGEKS
WVQFNSNSQL	MYGLPDSSHV	GKHEYFMHAT	DKGGLSAVDA	FEIHVHRRPQ
GDRAPARFKA	KFVGDPALVL	NDIHKKIALV	KKLAFAFGDR	NCSTITLQNI
TRGSIVVEWT	NNTLPLEPCP	KEQIAGLSRR	IAEDDGKPRP	AFSNALEPDF
KATSITVTGS	GSCRHLQFIP	VVPPRRVPSE	APPTEVPDRD	PEKSSEDDVY
LHTVIPAVVV	AAILLIAGII	AMICYRKKRK	GKLTLEDQAT	FIKKGVPIIF
ADELDDSKPP	PSSSMPLILQ	EEKAPLPPPE	YPNQSVPETT	PLNQDTMGEY
TPLRDEDPNA	PPYQPPPPFT	APMEGKGSRP	KNMTPYRSPP	PYVPP

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до рецепторів клітини-хазяїна для входу вірусу, рецепторів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, поліморфізм. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, мембрані, клітинних контактах, синапсах. Також секретований назовні.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Jung D., Yang B., Meyer J., Chamberlain J.S., Campbell K.P. (1995). Identification and characterization of the dystrophin anchoring site on beta-dystroglycan. J. Biol. Chem. 270: 27305—27310. PMID 7592992 DOI:10.1074/jbc.270.45.27305
Tommasi di Vignano A., Di Zenzo G., Sudol M., Cesareni G., Dente L. (2000). Contribution of the different modules in the utrophin carboxy-terminal region to the formation and regulation of the DAP complex. FEBS Lett. 471: 229—234. PMID 10767429 DOI:10.1016/S0014-5793(00)01400-9
Ilsley J.L., Sudol M., Winder S.J. (2001). The interaction of dystrophin with beta-dystroglycan is regulated by tyrosine phosphorylation. Cell. Signal. 13: 625—632. PMID 11495720 DOI:10.1016/S0898-6568(01)00188-7
Watanabe N., Sasaoka T., Noguchi S., Nishino I., Tanaka T. (2007). Cys669-Cys713 disulfide bridge formation is a key to dystroglycan cleavage and subunit association. Genes Cells. 12: 75—88. PMID 17212656 DOI:10.1111/j.1365-2443.2006.01033.x
Rojek J.M., Spiropoulou C.F., Campbell K.P., Kunz S. (2007). Old World and clade C New World arenaviruses mimic the molecular mechanism of receptor recognition used by alpha-dystroglycan's host-derived ligands. J. Virol. 81: 5685—5695. PMID 17360738 DOI:10.1128/JVI.02574-06