HNRNPA1

HNRNPA1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1HA1, 1L3K, 1PGZ, 1PO6, 1U1K, 1U1L, 1U1M, 1U1N, 1U1O, 1U1P, 1U1Q, 1U1R, 1UP1, 2H4M, 2LYV, 2UP1, 4YOE
Ідентифікатори
Символи	HNRNPA1, ALS19, ALS20, HNRPA1, HNRPA1L3, IBMPFD3, hnRNP A1, hnRNP-A1, UP 1, heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
Зовнішні ІД	OMIM: 164017 HomoloGene: 134664 GeneCards: HNRNPA1
Пов'язані генетичні захворювання
	amyotrophic lateral sclerosis type 20
Онтологія гена
Молекулярна функція	• telomeric repeat-containing RNA binding; • single-stranded DNA binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • single-stranded RNA binding; • G-rich strand telomeric DNA binding; • nucleic acid binding; • RNA binding; • protein domain specific binding; • pre-mRNA binding; • miRNA binding; • identical protein binding; • mRNA binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • catalytic step 2 spliceosome; • мембрана; • нуклеоплазма; • spliceosomal complex; • екзосома; • клітинне ядро; • Рибонуклеопротеїни;
Біологічний процес	• mRNA splicing, via spliceosome; • mRNA transport; • negative regulation of telomere maintenance via telomerase; • RNA export from nucleus; • mRNA processing; • positive regulation of telomere maintenance via telomerase; • nuclear export; • GO:0022415 viral process; • import into nucleus; • Сплайсинг РНК; • fibroblast growth factor receptor signaling pathway; • cellular response to sodium arsenite; • regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome; • RNA metabolic process; • cellular response to glucose starvation; • GO:0015915 транспорт;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	3178
	29578
	ENSG00000135486
	ENSRNOG00000036839
	P09651
	P04256
	NM_002136; NM_031157
	NM_017248; NM_001399274
	NP_002127; NP_112420
	NP_058944; NP_001386203
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

HNRNPA1 (англ. Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 372 амінокислот, а молекулярна маса — 38 747^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSKSESPKEP	EQLRKLFIGG	LSFETTDESL	RSHFEQWGTL	TDCVVMRDPN
TKRSRGFGFV	TYATVEEVDA	AMNARPHKVD	GRVVEPKRAV	SREDSQRPGA
HLTVKKIFVG	GIKEDTEEHH	LRDYFEQYGK	IEVIEIMTDR	GSGKKRGFAF
VTFDDHDSVD	KIVIQKYHTV	NGHNCEVRKA	LSKQEMASAS	SSQRGRSGSG
NFGGGRGGGF	GGNDNFGRGG	NFSGRGGFGG	SRGGGGYGGS	GDGYNGFGND
GGYGGGGPGY	SGGSRGYGSG	GQGYGNQGSG	YGGSGSYDSY	NNGGGGGFGG
GSGSNFGGGG	SYNDFGNYNN	QSSNFGPMKG	GNFGGRSSGP	YGGGGQYFAK
PRNQGGYGGS	SSSSSYGSGR	RF

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до рибонуклеопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, процесінг мРНК, сплайсінг мРНК, транспорт, транспорт мРНК. Білок має сайт для зв'язування з РНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Siomi H., Dreyfuss G. (1995). A nuclear localization domain in the hnRNP A1 protein. J. Cell Biol. 129: 551—560. PMID 7730395 doi:10.1083/jcb.129.3.551
Michael W.M., Choi M., Dreyfuss G. (1995). A nuclear export signal in hnRNP A1: a signal-mediated, temperature-dependent nuclear protein export pathway. Cell. 83: 415—422. PMID 8521471 doi:10.1016/0092-8674(95)90119-1
Jurica M.S., Licklider L.J., Gygi S.P., Grigorieff N., Moore M.J. (2002). Purification and characterization of native spliceosomes suitable for three-dimensional structural analysis. RNA. 8: 426—439. PMID 11991638 doi:10.1017/S1355838202021088
Ong S.E., Mittler G., Mann M. (2004). Identifying and quantifying in vivo methylation sites by heavy methyl SILAC. Nat. Methods. 1: 119—126. PMID 15782174 doi:10.1038/nmeth715
Paronetto M.P., Achsel T., Massiello A., Chalfant C.E., Sette C. (2007). The RNA-binding protein Sam68 modulates the alternative splicing of Bcl-x. J. Cell Biol. 176: 929—939. PMID 17371836 doi:10.1083/jcb.200701005