KAT2A

KAT2A
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1F68, 1Z4R, 3D7C, 5H86, 5H84
Ідентифікатори
Символи	KAT2A, GCN5, GCN5L2, PCAF-b, hGCN5, lysine acetyltransferase 2A
Зовнішні ІД	OMIM: 602301 MGI: 1343101 HomoloGene: 41343 GeneCards: KAT2A
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • GO:0001105 transcription coactivator activity; • N-acetyltransferase activity; • transcription factor binding; • histone deacetylase binding; • chromatin binding; • H3 histone acetyltransferase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • acetyltransferase activity; • histone acetyltransferase activity (H4-K12 specific); • protein phosphatase binding; • acyltransferase activity; • histone acetyltransferase activity; • thiol-dependent deubiquitinase; • peptide-lysine-N-acetyltransferase activity; • histone succinyltransferase activity;
Клітинна компонента	• transcription factor TFTC complex; • Нуклеоплазма; • histone acetyltransferase complex; • mitotic spindle; • міжклітинний простір; • клітинне ядро; • хромосома; • цитоплазма; • центросома; • Центр організації мікротрубочок; • Цитоскелет; • oxoglutarate dehydrogenase complex;
Біологічний процес	• positive regulation of transcription regulatory region DNA binding; • somitogenesis; • epigenetic maintenance of chromatin in transcription-competent conformation; • Ремоделювання хроматину; • metencephalon development; • cellular response to nerve growth factor stimulus; • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • regulation of protein stability; • GO:1904578 response to organic cyclic compound; • multicellular organism growth; • positive regulation of protein targeting to mitochondrion; • GO:0044324, GO:0003256, GO:1901213, GO:0046019, GO:0046020, GO:1900094, GO:0061216, GO:0060994, GO:1902064, GO:0003258, GO:0072212 regulation of transcription by RNA polymerase II; • cardiac muscle cell differentiation; • cellular response to tumor necrosis factor; • histone H3-K14 acetylation; • positive regulation of cell projection organization; • in utero embryonic development; • transcription by RNA polymerase II; • transcription, DNA-templated; • нейробіологія розвитку; • positive regulation of histone acetylation; • histone deubiquitination; • telencephalon development; • neural tube closure; • response to nutrient levels; • regulation of autophagy of mitochondrion; • histone acetylation; • histone H3 acetylation; • проліферація; • GO:0022415 viral process; • intracellular distribution of mitochondria; • histone H4-K12 acetylation; • alpha-tubulin acetylation; • midbrain development; • protein deubiquitination; • GO:0032617 cytokine production; • heart development; • довготривала пам'ять; • internal peptidyl-lysine acetylation; • regulation of regulatory T cell differentiation; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • negative regulation of centriole replication; • regulation of synaptic plasticity; • regulation of T cell activation; • limb development; • histone succinylation; • positive regulation of cardiac muscle cell differentiation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	2648
	14534
	ENSG00000108773
	ENSMUSG00000020918
	Q92830
	Q9JHD2
	NM_021078; NM_001376227
	NM_001038010; NM_020004
	NP_066564; NP_001363156
	NP_001033099; NP_064388
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

KAT2A (англ. Lysine acetyltransferase 2A) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 837 амінокислот, а молекулярна маса — 93 926^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAEPSQAPTP	APAAQPRPLQ	SPAPAPTPTP	APSPASAPIP	TPTPAPAPAP
AAAPAGSTGT	GGPGVGSGGA	GSGGDPARPG	LSQQQRASQR	KAQVRGLPRA
KKLEKLGVFS	ACKANETCKC	NGWKNPKPPT	APRMDLQQPA	ANLSELCRSC
EHPLADHVSH	LENVSEDEIN	RLLGMVVDVE	NLFMSVHKEE	DTDTKQVYFY
LFKLLRKCIL	QMTRPVVEGS	LGSPPFEKPN	IEQGVLNFVQ	YKFSHLAPRE
RQTMFELSKM	FLLCLNYWKL	ETPAQFRQRS	QAEDVATYKV	NYTRWLCYCH
VPQSCDSLPR	YETTHVFGRS	LLRSIFTVTR	RQLLEKFRVE	KDKLVPEKRT
LILTHFPKFL	SMLEEEIYGA	NSPIWESGFT	MPPSEGTQLV	PRPASVSAAV
VPSTPIFSPS	MGGGSNSSLS	LDSAGAEPMP	GEKRTLPENL	TLEDAKRLRV
MGDIPMELVN	EVMLTITDPA	AMLGPETSLL	SANAARDETA	RLEERRGIIE
FHVIGNSLTP	KANRRVLLWL	VGLQNVFSHQ	LPRMPKEYIA	RLVFDPKHKT
LALIKDGRVI	GGICFRMFPT	QGFTEIVFCA	VTSNEQVKGY	GTHLMNHLKE
YHIKHNILYF	LTYADEYAIG	YFKKQGFSKD	IKVPKSRYLG	YIKDYEGATL
MECELNPRIP	YTELSHIIKK	QKEIIKKLIE	RKQAQIRKVY	PGLSCFKEGV
RQIPVESVPG	IRETGWKPLG	KEKGKELKDP	DQLYTTLKNL	LAQIKSHPSA
WPFMEPVKKS	EAPDYYEVIR	FPIDLKTMTE	RLRSRYYVTR	KLFVADLQRV
IANCREYNPP	DSEYCRCASA	LEKFFYFKLK	EGGLIDK

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, ацилтрансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як взаємодія хазяїн-вірус, транскрипція, регуляція транскрипції, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Локалізований у ядрі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Yang X.-J., Ogryzko V.V., Nishikawa J., Howard B.H., Nakatani Y. (1996). A p300/CBP-associated factor that competes with the adenoviral oncoprotein E1A.. Nature. 382: 319 — 324. PMID 8684459 DOI:10.1038/382319a0
Brand M., Yamamoto K., Staub A., Tora L. (1999). Identification of TATA-binding protein-free TAFII-containing complex subunits suggests a role in nucleosome acetylation and signal transduction.. J. Biol. Chem. 274: 18285 — 18289. PMID 10373431 DOI:10.1074/jbc.274.26.18285
McMahon S.B., Wood M.A., Cole M.D. (2000). The essential cofactor TRRAP recruits the histone acetyltransferase hGCN5 to c-Myc.. Mol. Cell. Biol. 20: 556 — 562. PMID 10611234 DOI:10.1128/MCB.20.2.556-562.2000
Gangisetty O., Lauffart B., Sondarva G.V., Chelsea D.M., Still I.H. (2004). The transforming acidic coiled coil proteins interact with nuclear histone acetyltransferases.. Oncogene. 23: 2559 — 2563. PMID 14767476 DOI:10.1038/sj.onc.1207424
Wiper-Bergeron N., Salem H.A., Tomlinson J.J., Wu D., Hache R.J. (2007). Glucocorticoid-stimulated preadipocyte differentiation is mediated through acetylation of C/EBPbeta by GCN5.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104: 2703 — 2708. PMID 17301242 DOI:10.1073/pnas.0607378104

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4201 (англ.). Процитовано 12 вересня 2017.
↑ UniProt, Q92830 (англ.). Архів оригіналу за 31 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 17

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4201 (англ.). Процитовано 12 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, Q92830 (англ.). Архів оригіналу за 31 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]