RAD52

RAD52
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1H2I, 1KN0
Ідентифікатори
Символи	RAD52, RAD52 homolog, DNA repair protein
Зовнішні ІД	OMIM: 600392 MGI: 101949 HomoloGene: 31118 GeneCards: RAD52
Пов'язані генетичні захворювання
	рак легень
Онтологія гена
Молекулярна функція	• DNA binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • single-stranded DNA binding; • identical protein binding;
Клітинна компонента	• клітинне ядро; • нуклеоплазма; • protein-DNA complex; • GO:0009327 protein-containing complex;
Біологічний процес	• DNA double-strand break processing involved in repair via single-strand annealing; • DNA recombinase assembly; • cellular response to oxidative stress; • DNA recombination; • double-strand break repair via single-strand annealing; • regulation of nucleotide-excision repair; • double-strand break repair; • cellular response to DNA damage stimulus; • GO:0100026 Репарація ДНК; • double-strand break repair via homologous recombination; • protein homooligomerization; • mitotic recombination;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	5893
	19365
	ENSG00000002016
	ENSMUSG00000030166
	P43351
	P43352
NM_001297419; NM_001297420; NM_001297421; NM_001297422; NM_134422;
	NM_134423; NM_134424
	NM_001166381; NM_001166382; NM_001166383; NM_011236
	NP_001284348; NP_001284349; NP_001284350; NP_001284351; NP_602296
	NP_001159853; NP_001159854; NP_001159855; NP_035366
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

RAD52 (англ. RAD52 homolog, DNA repair protein) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 418 амінокислот, а молекулярна маса — 46 169^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSGTEEAILG	GRDSHPAAGG	GSVLCFGQCQ	YTAEEYQAIQ	KALRQRLGPE
YISSRMAGGG	QKVCYIEGHR	VINLANEMFG	YNGWAHSITQ	QNVDFVDLNN
GKFYVGVCAF	VRVQLKDGSY	HEDVGYGVSE	GLKSKALSLE	KARKEAVTDG
LKRALRSFGN	ALGNCILDKD	YLRSLNKLPR	QLPLEVDLTK	AKRQDLEPSV
EEARYNSCRP	NMALGHPQLQ	QVTSPSRPSH	AVIPADQDCS	SRSLSSSAVE
SEATHQRKLR	QKQLQQQFRE	RMEKQQVRVS	TPSAEKSEAA	PPAPPVTHST
PVTVSEPLLE	KDFLAGVTQE	LIKTLEDNSE	KWAVTPDAGD	GVVKPSSRAD
PAQTSDTLAL	NNQMVTQNRT	PHSVCHQKPQ	AKSGSWDLQT	YSADQRTTGN
WESHRKSQDM	KKRKYDPS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як пошкодження ДНК, репарація ДНК, рекомбінація ДНК, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ДНК. Локалізований у ядрі.

Література

Shen Z., Denison K., Lobb R., Gatewood J.M., Chen D.J. (1995). The human and mouse homologs of the yeast RAD52 gene: cDNA cloning, sequence analysis, assignment to human chromosome 12p12.2-p13, and mRNA expression in mouse tissues. Genomics. 25: 199—206. PMID 7774919 doi:10.1016/0888-7543(95)80126-7
Park M.S. (1995). Expression of human RAD52 confers resistance to ionizing radiation in mammalian cells. J. Biol. Chem. 270: 15467—15470. PMID 7797537 doi:10.1074/jbc.270.26.15467
Kito K., Wada H., Yeh E.T., Kamitani T. (1999). Identification of novel isoforms of human RAD52. Biochim. Biophys. Acta. 1489: 303—314. PMID 10673031 doi:10.1016/S0167-4781(99)00214-6
Park M.S., Ludwig D.L., Stigger E., Lee S.H. (1996). Physical interaction between human RAD52 and RPA is required for homologous recombination in mammalian cells. J. Biol. Chem. 271: 18996—19000. PMID 8702565 doi:10.1074/jbc.271.31.18996
Kitao H., Yuan Z.M. (2002). Regulation of ionizing radiation-induced Rad52 nuclear foci formation by c-Abl-mediated phosphorylation. J. Biol. Chem. 277: 48944—48948. PMID 12379650 doi:10.1074/jbc.M208151200
Singleton M.R., Wentzell L.M., Liu Y., West S.C., Wigley D.B. (2002). Structure of the single-strand annealing domain of human RAD52 protein. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99: 13492—13497. PMID 12370410 doi:10.1073/pnas.212449899