6-포스포글루콘산 탈수소효소
| 6-포스포글루콘산 탈수소효소 | |||||||||
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 아데노신 2'-일인산과 복합체를 형성한 양의 6-포스포글루콘산 탈수소효소의 결정학적 구조[1] | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 상징 | 6PGD | ||||||||
| Pfam | PF00393 | ||||||||
| Pfam clan | CL0106 | ||||||||
| InterPro | IPR006114 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00390 | ||||||||
| SCOP | 2pgd | ||||||||
| SUPERFAMILY | 2pgd | ||||||||
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| 6-포스포글루콘산 탈수소효소 | |||||||||
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 양(Ovis aries)의 6-포스포글루콘산 탈수소효소 이량체 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| EC 번호 | 1.1.1.44 | ||||||||
| CAS 번호 | 9001-82-5 | ||||||||
| 데이터베이스 | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB 구조 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| 유전자 온톨로지 | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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| 6-포스포글루콘산 탈수소효소 | |||||||
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| 식별자 | |||||||
| 상징 | PGD | ||||||
| NCBI 유전자 | 5226 | ||||||
| HGNC | 8891 | ||||||
| OMIM | 172200 | ||||||
| RefSeq | NM_002631 | ||||||
| UniProt | P52209 | ||||||
| 다른 정보 | |||||||
| EC 번호 | 1.1.1.44 | ||||||
| 유전자 자리 | Chr. 1 p36.3-36.13 | ||||||
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6-포스포글루콘산 탈수소효소(영어: 6-phosphogluconate dehydrogenase, 6PGD) (EC 1.1.1.44)는 오탄당 인산 경로의 효소이다. 6-포스포글루콘산 탈수소효소는 다음과 같이 6-포스포글루콘산으로부터 리불로스 5-인산을 형성하는 반응을 촉매한다.
- 6-포스포-D-글루콘산 + NAD(P)+ ⇄ D-리불로스 5-인산 + CO2 + NAD(P)H + H+
6-포스포글루콘산 탈수소효소는 NADP+의 존재 하에 6-포스포글루콘산의 리불로스 5-인산으로의 산화적 탈카복실화를 촉매하는 효소이다. 이 반응은 오탄당 인산 경로의 일부분이다.[2][3] 원핵생물 및 진핵생물의 6-포스포글루콘산 탈수소효소는 서열이 고도로 보존된 약 470개의 아미노산으로 구성된 단백질이다.[4] 6-포스포글루콘산 탈수소효소는 단량체가 독립적으로 작용하는 동종이량체이다.[3] 각각은 주로 α-나선형의 큰 도메인과 작은 β-α-β 도메인을 포함하며, 혼합된 평행 및 역평행의 6가닥 β-시트를 포함한다.[3] NADP+는 작은 도메인의 틈에 결합하고, 기질은 인접한 포켓에 결합한다.[3]
생명공학적 중요성
최근에 6-포스포글루콘산 탈수소효소는 생체 내에서 역반응(즉, 환원적 카복실화)를 촉매하는 것으로 입증되었다.[5] 대장균 선택 균주를 사용한 실험은 이 반응이 CO2와 5탄당만을 기반으로 한 바이오매스 형성을 지원하기에 충분히 효율적이라는 것을 보여주었다. 미래에 이러한 특성은 합성 탄소 고정 루트에 이용될 수 있을 것이다.
임상적 중요성
6-포스포글루콘산 탈수소효소를 암호화하는 유전자 내의 돌연변이는 적혈구에 영향을 미치는 상염색체 유전 질환인 6-포스포글루콘산 탈수소효소 결핍증을 초래한다.
약물의 표적으로의 가능성
6-포스포글루콘산 탈수소효소는 암세포의 대사에 관여하기 때문에 6-포스포글루콘산 탈수소효소 저해제가 모색되었다.[6]
같이 보기
각주
- ↑ PDB 1PGQ; Adams MJ, Ellis GH, Gover S, Naylor CE, Phillips C (July 1994). “Crystallographic study of coenzyme, coenzyme analogue and substrate binding in 6-phosphogluconate dehydrogenase: implications for NADP specificity and the enzyme mechanism”. 《Structure》 2 (7): 651–68. doi:10.1016/s0969-2126(00)00066-6. PMID 7922042.
- ↑ Broedel SE, Wolf RE (July 1990). “Genetic tagging, cloning, and DNA sequence of the Synechococcus sp. strain PCC 7942 gene (gnd) encoding 6-phosphogluconate dehydrogenase”. 《J. Bacteriol.》 172 (7): 4023–31. doi:10.1128/jb.172.7.4023-4031.1990. PMC 213388. PMID 2113917.
- ↑ 가 나 다 라 Adams MJ, Archibald IG, Bugg CE, Carne A, Gover S, Helliwell JR, Pickersgill RW, White SW (1983). “The three dimensional structure of sheep liver 6-phosphogluconate dehydrogenase at 2.6 A resolution”. 《EMBO J.》 2 (6): 1009–14. doi:10.1002/j.1460-2075.1983.tb01535.x. PMC 555222. PMID 6641716.
- ↑ Reizer A, Deutscher J, Saier MH, Reizer J (May 1991). “Analysis of the gluconate (gnt) operon of Bacillus subtilis”. 《Mol. Microbiol.》 5 (5): 1081–9. doi:10.1111/j.1365-2958.1991.tb01880.x. PMID 1659648. S2CID 2006623.
- ↑ Satanowski A, Dronsella B, Noor E, Vögeli B, He H, Wichmann P, 외. (November 2020). “Awakening a latent carbon fixation cycle in Escherichia coli”. 《Nature Communications》 11 (1): 5812. doi:10.1038/s41467-020-19564-5. PMC 7669889. PMID 33199707.
- ↑ 6-Phosphogluconate dehydrogenase links oxidative PPP, lipogenesis and tumour growth by inhibiting LKB1–AMPK signalling. 2015
더 읽을거리
- Frampton EW, Wood WA (October 1961). “Carbohydrate oxidation by Pseudomonas fluorescens VI. Conversion of 2-keto-6-phosphogluconate to pyruvate”. 《The Journal of Biological Chemistry》 236: 2571–7. doi:10.1016/S0021-9258(19)61700-X. PMID 13894458.